Xaa-Pro aminopeptidasi – Wikipedia


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Classe di enzimi

Xaa-Pro aminopeptidasi (CE 3.4.11.9, Aminopeptidasi X-Pro, prolina aminopeptidasi, aminopeptidasi P, aminoacilprolina aminopeptidasi) è un enzima.(1)(2)(3)(4)(5) Questo enzima catalizza il seguente reazione chimica

Rilascio di qualsiasi N-terminale amminoacidoCompreso prolinacioè legato alla prolina, anche da a dipeptide O tripeptide

Questo enzima è Mn2+-dipendente.

Riferimenti(modificare)

  1. ^ Yaron A, Mlynar D (agosto 1968). “Aminopeptidasi-P”. Comunicazioni di ricerca biochimica e biofisica. 32 (4): 658–63. doi:10.1016/0006-291x(68)90289-1. PMID 4878817.
  2. ^ Yaron, A.; Berger, A. (1970). “Aminopeptidasi-P”. Metodi Enzimolo. 19: 522–534. doi:10.1016/0076-6879(70)19039-2.
  3. ^ Fleminger G, Carmel A, Goldenberg D, Yaron A (luglio 1982). “Substrati fluorogenici per l’aminopeptidasi P batterica e i suoi analoghi rilevati nel siero umano e nel polmone di vitello”. Giornale europeo di biochimica. 125 (3): 609–15. doi:10.1111/j.1432-1033.1982.tb06726.x. PMID 6749499.
  4. ^ Orawski AT, Susz JP, Simmons WH (giugno 1987). “Aminopeptidasi P dal polmone bovino: solubilizzazione, proprietà e ruolo potenziale nella degradazione della bradichinina”. Biochimica molecolare e cellulare. 75 (2): 123–32. doi:10.1007/bf00229900. PMID 3627107. S2CID 37892547.
  5. ^ Hooper NM, Hryszko J, Turner AJ (aprile 1990). “Purificazione e caratterizzazione dell’aminopeptidasi P del rene di maiale. Un ectoenzima ancorato al glicosil-fosfatidilinositolo”. Il giornale biochimico. 267 (2): 509–15. doi:10.1042/bj2670509. PMC 1131318. PMID 2139778.

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