PSEN2 – Wikipedia

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Gene codificante le proteine ​​nella specie Homo sapiens

Presenilina-2 è un proteina che (negli esseri umani) è codificato dal PSEN2 gene.[5]

Funzione[edit]

Il morbo di Alzheimer (AD) i pazienti con una forma ereditaria della malattia portano mutazioni nel presenilina proteine ​​(PSEN1; PSEN2) o il proteina precursore dell’amiloide (APP). Queste mutazioni legate alla malattia provocano un aumento della produzione della forma più lunga di amiloide-beta (componente principale di amiloide depositi trovati nei cervelli di AD). Si ipotizza che le preseniline regolino l’elaborazione dell’APP attraverso i loro effetti su gamma-secretasi, un enzima che scinde APP. Inoltre, si pensa che le preseniline siano coinvolte nella scissione del Recettore Notchin modo tale che regolino direttamente l’attività della gamma-secretasi o lo siano essi stessi proteasi enzimi. Sono state identificate due trascrizioni alternative di PSEN2.[6]

Nelle cellule melanocitiche l’espressione del gene PSEN2 può essere regolata da MITF.[7]

Interazioni[edit]

È stato dimostrato che PSEN2 interagire insieme a:

Riferimenti[edit]

  1. ^ un b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000143801Insiememaggio 2017
  2. ^ un b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000010609Insiememaggio 2017
  3. ^ “Riferimento umano a PubMed:”. Centro nazionale per le informazioni sulla biotecnologia, Biblioteca nazionale di medicina degli Stati Uniti.
  4. ^ “Riferimento a PubMed del mouse:”. Centro nazionale per le informazioni sulla biotecnologia, Biblioteca nazionale di medicina degli Stati Uniti.
  5. ^ Levy-Lahad E, Wasco W, Poorkaj P, Romano DM, Oshima J, Pettingell WH, Yu CE, Jondro PD, Schmidt SD, Wang K (settembre 1995). “Gene candidato per il locus familiare della malattia di Alzheimer del cromosoma 1”. Scienza. 269 (5226): 973–977. Bibcode:1995Sci…269..973L. doi:10.1126/scienza.7638622. PMID 7638622. S2CID 27296868.
  6. ^ “Gene Entrez: presenilina PSEN2 2 (malattia di Alzheimer 4)”.
  7. ^ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (2008). “Nuovi obiettivi MITF identificati utilizzando una strategia di microarray di DNA in due fasi”. Melanoma a cellule pigmentate res. 21 (6): 665–676. doi:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971.
  8. ^ Passer BJ, Pellegrini L, Vito P, Ganjei JK, D’Adamio L (agosto 1999). “Interazione della presenilina-1 e presenilina-2 di Alzheimer con Bcl-X(L). Un ruolo potenziale nella modulazione della soglia di morte cellulare”. J. Biol. Chimica. 274 (34): 24007–13. doi:10.1074/jbc.274.34.24007. PMID 10446169.
  9. ^ Shinozaki K, Maruyama K, Kume H, Tomita T, Saido TC, Iwatsubo T, Obata K (maggio 1998). “Il dominio del loop presenilina 2 interagisce con la regione C-terminale della mu-calpaina”. int. J. Mol. Med. 1 (5): 797–9. doi:10.3892/ijmm.1.5.797. PMID 9852298.
  10. ^ Stabler SM, Ostrowski LL, Janicki SM, Monteiro MJ (giugno 1999). “Una proteina miristoilata legante il calcio che interagisce preferenzialmente con la proteina presenilina 2 del morbo di Alzheimer”. J. Cell Biol. 145 (6): 1277–92. doi:10.1083/jcb.145.6.1277. PMC 2133148. PMID 10366599.
  11. ^ Buxbaum JD, Choi EK, Luo Y, Lilliehook C, Crowley AC, Merriam DE, Wasco W (ottobre 1998). “Calsenilina: una proteina legante il calcio che interagisce con le preseniline e regola i livelli di un frammento di presenilina”. Nat. Med. 4 (10): 1177–81. doi:10.1038/2673. PMID 9771752. S2CID 10799492.
  12. ^ Choi EK, Zaidi NF, Miller JS, Crowley AC, Merriam DE, Lilliehook C, Buxbaum JD, Wasco W (giugno 2001). “La calsenilina è un substrato della caspasi-3 che interagisce preferenzialmente con il frammento C-terminale della presenilina 2 associato al morbo di Alzheimer familiare”. J. Biol. Chimica. 276 (22): 19197–204. doi:10.1074/jbc.M008597200. PMID 11278424.
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  14. ^ Zhang W, Han SW, McKeel DW, Goate A, Wu JY (febbraio 1998). “Interazione delle preseniline con la famiglia delle filamine delle proteine ​​che legano l’actina”. J. Neurosci. 18 (3): 914–22. doi:10.1523/JNEUROSCI.18-03-00914.1998. PMC 2042137. PMID 9437013.
  15. ^ Morohashi Y, Hatano N, Ohya S, Takikawa R, Watabiki T, Takasugi N, Imaizumi Y, Tomita T, Iwatsubo T (aprile 2002). “Clonazione molecolare e caratterizzazione di CALP/KChIP4, una nuova proteina della mano EF che interagisce con la presenilina 2 e la subunità del canale del potassio voltaggio-dipendente Kv4”. J. Biol. Chimica. 277 (17): 14965–75. doi:10.1074/jbc.M200897200. PMID 11847232.
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  17. ^ Yu G, Nishimura M, Arawaka S, Levitan D, Zhang L, Tandon A, Song YQ, Rogaeva E, Chen F, Kawarai T, Supala A, Levesque L, Yu H, Yang DS, Holmes E, Milman P, Liang Y , Zhang DM, Xu DH, Sato C, Rogaev E, Smith M, Janus C, Zhang Y, Aebersold R, Farrer LS, Sorbi S, Bruni A, Fraser P, St George-Hyslop P (settembre 2000). “Nicastrin modula la trasduzione del segnale notch/glp-1 mediata dalla presenilina e l’elaborazione betaAPP”. Natura. 407 (6800): 48–54. Bibcode:2000Natura.407…48Y. doi:10.1038/35024009. PMID 10993067. S2CID 4339220.
  18. ^ Mah AL, Perry G, Smith MA, Monteiro MJ (novembre 2000). “Identificazione dell’ubiquilina, un nuovo interattore della presenilina che aumenta l’accumulo di proteine ​​della presenilina”. J. Cell Biol. 151 (4): 847–62. doi:10.1083/jcb.151.4.847. PMC 2169435. PMID 11076969.

Ulteriori letture[edit]

link esterno[edit]


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